摘要：蛋白质是生物学研究最多的分子之一，但是新的研究表明，它们仍然可以藏有令人惊讶的秘密。研究人员在存档蛋白质结构中发现了先前未发现的化学键，揭示了蛋白质化学的意外复杂性。这些新鉴定的氮氧硫硫硫（NOS）链接扩大了我们对蛋白质如何应对氧化应激的理解，在这种情况下，有害氧基的分子堆积并可能损害细胞的蛋白质，DNA和其他必要部分。...

蛋白质是生物学研究最多的分子之一，但是哥廷根大学的新研究表明，它们仍然可以拥有令人惊讶的秘密。研究人员在存档蛋白质结构中发现了先前未发现的化学键，揭示了蛋白质化学的意外复杂性。这些新鉴定的氮氧硫硫硫（NOS）链接扩大了我们对蛋白质如何应对氧化应激的理解，在这种情况下，有害氧基的分子堆积并可能损害细胞的蛋白质，DNA和其他必要部分。新发现发表在通信化学。

研究团队系统地重新分析了来自蛋白质数据库的86,000多个高分辨率蛋白质结构，蛋白质数据库是一个全球蛋白质结构的公共存储库，他们使用了一种新算法，他们在房屋中开发了一种称为SimplifiedBondfinder的算法。该管道结合了机器学习，量子机械建模和结构改进方法，以揭示传统分析所遗漏的微妙化学键。出乎意料的是，NOS连接不限于先前已知的氨基酸对，而是在精氨酸 - 半胱氨酸和甘氨酸 - 半胱氨酸之间发现的。 NOS联系是由GöttingenUniversity的Kai Tittmann教授领导的研究首先发现的。

领导这项研究的哥廷根大学物理化学研究所的索菲亚·巴齐（Sophia Bazzi）博士说：“我们的工作表明蛋白质数据库仍然具有隐藏的化学作用。” “通过开发新的数字工具并重新审视现有数据，我们发现了数十年来一直没有注意到的化学相互作用。”这些NOS键充当分子开关，在氧化应激下稳定蛋白质，并可能影响整个生物过程。巴齐补充说：“我们的方法具有更大的影响。” “它可能会发现被忽视的化学键，从而改善蛋白质模型，并推进蛋白质工程，药物设计和合成生物学。”